本报讯   Lon蛋白酶是一种高度保守的蛋白酶，存在于细菌、古菌和真核细胞器中。细菌Lon通过降解异常蛋白，在蛋白质稳态的质量控制中发挥着关键作用，同时通过降解应激反应、毒力和群体行为相关的特定调节蛋白，在特定的细胞生理控制中发挥着关键作用。

迄今为止，人们致力于了解蛋白质底物如何被AAA+蛋白酶的AAA+环识别、去折叠和移位，张凯铭/张崇毅团队在10月在JBC和Science Advances连续发表两篇文章，阐述了上述相关的研究工作。11月10日，中国科大张凯铭研究组和台北中央研究院张崇毅研究组再次合作在Sciences Advances杂志发表文章。论文解析了Lon复合体和水解底物的结合结构，揭示了Lon蛋白水解的作用机制。本次工作中，我校生命科学与医学部副研究员李珊珊等人利用结构和生化证据表明上述“封闭室”并不是此前观察到Lon进行持续性降解的直接原因。高分辨率冷冻电子显微镜密度图（2.4 Å）揭示了在每个蛋白水解活性位点上的底物多肽的清晰密度。

斯坦福大学Wah Chiu院士为该研究提供了宝贵意见。本研究获得了Stanford-SLAC电镜平台、台北中央研究院电镜平台和我校细胞动力学教育部重点实验室及冷冻电镜平台的大力支持。中国科大为第一完成单位，李珊珊和台北中央研究院谢侃言为共同第一作者。张凯铭、张崇毅为共同通讯作者。  

  （生命科学与医学部）